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SV-A L'organisme vivant en lien avec son environnement (BCPST 1 et 2) |
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SV-B Interactions entre les organismes et leur milieu de vie (BCPST 1 et 2) |
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SV-C La cellule dans son environnement (BCPST 1) |
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SV-D Organisation fonctionnelle des molécules du vivant (BCPST 1) |
SV-E Le métabolisme cellulaire (BCPST 1)  IntroSV-E Le métabolisme cellulaire (BCPST 1)
La présentation des différentes voies métaboliques est l'occasion de faire ressortir trois formes d'énergie privilégiées dans la cellule, à savoir l'énergie d'hydrolyse de l'ATP, l'énergie des réactions d'oxydo-réduction et l'énergie des différences de potentiels électrochimiques transmembranaires.
Elle permet d'aborder deux modes de production d'ATP, par transphosphorylation ou par conversion énergétique d'une différence de potentiel électrochimique de protons au niveau des membranes.
L'étude des chaînes de transport d'électrons associées à ces voies montre qu'elles reposent sur des réactions d'oxydo-réduction en chaîne, utilisent ou créent du pouvoir réducteur et génèrent un gradient électrochimique de protons (à l'origine de la synthèse d'ATP).
Enfin, la mise en évidence de la diversité des sources de matière et d'énergie des cellules permet de distinguer différents types trophiques remobilisés par ailleurs dans le programme (en écologie et dans l'étude des cycles biogéochimiques et du fonctionnement des sols)
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SV-E-1 L'approvisionnement en matière organique |
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SV-E-2 Le devenir de la matière organique |
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SV-E-3 Les enzymes et la catalyse des réactions |
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On distingue les enzymes à comportement coopératif (enzymes allostériques) et à comportement michaelien.
Pour une enzyme oligomérique, l'allostérie correspond à l'influence d'un site de fixation d'un ligand sur un autre qu'il soit identique (effet homotrope) ou différent (effet hétérotrope).
Les principaux paramètres cinétiques permettant de décrire une activité enzymatique sont vmax, KM ou K0,5.
Précisions et limites :
On se limite à un exemple d'enzyme michaelienne et un exemple d'enzyme allostérique, à prendre parmi ceux évoqués dans d'autres items du programme. Ces exemples sont ensuite réinvestis pour le contrôle de l'activité enzymatique.
Seul le suivi expérimental d'une cinétique michaelienne est réalisé en TP.
Les enzymes sont des biocatalyseurs et jouent souvent le rôle d'agents de couplage entre réactions.
La catalyse enzymatique implique la formation d'un complexe enzyme-substrat au niveau du site actif de l'enzyme.
Le site actif est à l'origine de la spécificité de substrat et de réaction. Il est constitué d'acides aminés ayant un rôle dans la fixation du substrat, dans la catalyse enzymatique ou dans les deux phénomènes à la fois.
Précisions et limites :
Aucun mécanisme catalytique n'est à connaître.
Plusieurs facteurs modifient l'activité enzymatique et donc les réactions du métabolisme :
- la quantité d'enzyme, liée à l'expression génétique et à sa localisation (adressage) ;
- les conditions physico-chimiques (pH, T) ;
- les modifications conformationnelles de l'enzyme par modification covalente ou par fixation d'un ligand.
Les enzymes sont des éléments de spécialisation des cellules ou des compartiments cellulaires.
Précisions et limites :
On étudie les mécanismes de contrôle de l'activité enzymatique sur les exemples d'enzyme michaelienne et d'enzyme allostérique étudiés précédemment.
Pour les modifications conformationnelles par modification covalente, on se limite à la phosphorylation.
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- Réaliser le suivi expérimental d'une réaction enzymatique :
• Obtention d'une cinétique et détermination de la vitesse initiale ;
• Construction d'une courbe vi = f([S]0) et linéarisation en double inverse ;
• Détermination de KM, vmax et de l'efficacité catalytique.
- Argumenter le comportement coopératif ou michaelien d'une enzyme sur la base de la courbe vi = f([S]) ;
- Comparer et discuter les principales caractéristiques structurales et fonctionnelles des enzymes michaeliennes et des enzymes allostériques (enzymes à comportement coopératif).
- Argumenter le rôle d'agent de couplage à l'aide d'exemples de couplages chimio-chimiques.
- Relier la spécificité de substrat et de réaction à la structure tridimensionnelle et aux interactions du complexe enzyme-substrat.
- Exploiter des données de modélisation moléculaire.
- Exploiter des résultats de mutagenèse ou autres pour expliquer un mécanisme catalytique.
- Comparer les effets des inhibiteurs compétitif et non compétitif sur les paramètres cinétiques d'une enzyme michaelienne.
- Argumenter, sur un exemple, la diversité des effecteurs allostériques et de leurs effets.
- Expliquer l'importance physiologique et pharmacologique des effecteurs sur la base de quelques exemples.
- Analyser et interpréter des données cinétiques en présence de différents types d'effecteurs.
Liens :
Structure des protéines (SV-D-2-4)
Interactions protéines-ligand (SV-D-2-4)
Réactions clefs du métabolisme (SV-E)
Contrôle de l'expression de l'information génétique (SV-F-3)
Physique-chimie : catalyse, catalyseurs (C.4.3)
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SV-F Génomique structurale et fonctionnelle (BCPST 1 et BCPST 2) |
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SV-G Reproduction (BCPST 2) |
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SV-H Mécanismes du développement : exemple du développement du membre des Tétrapodes (BCPST 2) |
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SV-I Communications intercellulaires et intégration d'une fonction à l'organisme (BCPST 2) |
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SV-J Populations et écosystèmes (BCPST 1) |
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SV-K Évolution et phylogénie (BCPST 1 et BCPST 2) |
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