SV-A L'organisme vivant en lien avec son environnement (BCPST 1 et 2)
SV-B Interactions entre les organismes et leur milieu de vie (BCPST 1 et 2)
SV-C La cellule dans son environnement (BCPST 1)
SV-D Organisation fonctionnelle des molécules du vivant (BCPST 1) IntroSV-D Organisation fonctionnelle des molécules du vivant (BCPST 1)

La structure et le fonctionnement des cellules reposent sur les propriétés des nombreuses molécules qui les constituent. Cette partie met en exergue la structure et les propriétés physico-chimiques des principales biomolécules et ne prend son sens que si ces propriétés sont mises en relation avec les fonctions biologiques des molécules envisagées.
Afin d'éviter que la mémorisation ne prenne le pas sur la compréhension des relations structure-propriétés-fonctions, un formulaire regroupant les principales biomolécules sera fourni aux étudiants lors des situations d'évaluation lorsque cela est nécessaire. Son contenu est précisé en fin de chaque sous-partie.
Cette partie gagnera à être construite en interaction avec le professeur de physique-chimie (Cf. Thème C : constitution et transformations de la matière) et prendra préférentiellement place au second semestre de BCPST 1 afin de s'appuyer sur les acquis de chimie organique.

SV-D-1 Les constituants du vivant
SV-D-2 Les grandes familles biochimiques
SV-D-2-1 Lipides
SV-D-2-2 Oses et polyosides
SV-D-2-3 Nucléotides et acides nucléiques
SV-D-2-4 Acides aminés et protéines
Savoirs visés : Capacités exigibles :
Les acides alpha-aminés possèdent une fonction acide carboxylique, une fonction amine et un radical de nature variable, reliés à un même carbone alpha. Leur état d'ionisation dépend du pH de la solution.
Les protéines sont des polymères d'acides aminés.
La liaison peptidique unit deux acides aminés selon une géométrie qui conditionne les structures d'ordre supérieur.
Les propriétés physico-chimiques de la liaison peptidique et des radicaux des acides aminés permettent aux protéines d'acquérir une structure tridimensionnelle secondaire, tertiaire et quaternaire.
La structure d'une protéine peut être étudiée par des méthodes physico-chimiques.

Précisions et limites :
Pour les raisonnements, un formulaire avec les formules des radicaux des acides aminés est fourni aux étudiants.
Pour la structure secondaire, on se limite aux hélices α et feuillets β.
Les principes généraux et les objectifs des différentes techniques évoquées sont à connaître. Mais, dans toute cette partie, les protocoles des méthodes ne sont pas à mémoriser. La mise en œuvre pratique n'est exigible que pour l'électrophorèse.


La fonction d'une protéine dépend de son affinité et de sa spécificité pour un ligand au niveau d'un site d'interaction. L'affinité et la spécificité d'un site d'interaction sont liées à sa structure tridimensionnelle et à la nature des acides aminés constitutifs.
La séquence en acides aminés et la structure tridimensionnelle des protéines peuvent leur conférer des propriétés mécaniques.
Les macromolécules protéiques sont des structures dynamiques du fait de la labilité des interactions faibles, ce qui participe à leur fonction. La coopérativité est permise par les changements conformationnels des protéines (allostérie).
Certaines protéines peuvent subir des modifications post-traductionnelles (glycosylation, phosphorylation).
Les connaissances sur l'affinité et la spécificité des interactions protéine-ligand ont permis de mettre au point des techniques de purification et d'en d'évaluer l'efficacité.
D'autres approches expérimentales permettent de déterminer la localisation et la fonction d'une protéine.

Précisions et limites :
Les propriétés d'affinité et de spécificité sont étudiées sur un exemple de protéine, abordé par ailleurs dans le programme.
Seuls les principes généraux et les objectifs des différentes techniques évoquées sont à connaître.
Pour les modifications post-traductionnelles, on se limite à la glycosylation des glycoprotéines et à la phosphorylation dans le contrôle de l'activité enzymatique. Le détail des radicaux phosphorylés ou glycosylés ainsi que la distinction O-glycosylation / N-glycosylation ne sont pas au programme.








- Regrouper les acides aminés selon leur radical et leurs principales propriétés associées.
- Interpréter un profil d'hydropathie.
- Réaliser une électrophorèse de protéines en conditions natives.
- Exploiter les résultats d'une électrophorèse en conditions natives ou dénaturantes.

- Exploiter des données structurales relatives à une protéine pour faire le lien avec sa fonction.













- Illustrer les notions d'affinité et de spécificité sur un exemple.
- Relier la structure fibrillaire de certaines protéines vues par ailleurs dans le programme (protéines du cytosquelette, collagène) à leurs propriétés mécaniques.
- Analyser des résultats expérimentaux utilisant des techniques d'extraction et de purification de protéines comme la chromatographie d'affinité.
- Analyser des données expérimentales sur les interactions entre une protéine et un ligand.
- Exploiter des données de modélisation moléculaire.
- Analyser et interpréter des résultats expérimentaux utilisant les techniques de western blot ou d'immunomarquage, de mutagenèse et de transgenèse.






Liens :
Hémoglobine (SV-B-1)
Protéines du cytosquelette et de la matrice extracellulaire (SV-C-1 ; SV-C-2)
Protéines membranaires (SV-C-3)
Enzymes (SV-E-3)
Protéines et organisation, expression du génome (SV-F)
Protéines du développement embryonnaire (SV-H-2 ; SV-H-3)
Protéines impliquées dans la communication cellulaire (SV-I)
Physique-Chimie : méthodes d'étude des molécules (RMN)

Formulaire fourni aux étudiants :
La liste des molécules à faire figurer dans le formulaire est indiquée dans les précisions et limites de chaque famille de molécules. Leurs formules ne sont pas à mémoriser. En revanche, l'argumentation de leurs principales fonctions, de leur réactivité, et des liaisons qu'elles peuvent former est attendue.
SV-E Le métabolisme cellulaire (BCPST 1)
SV-F Génomique structurale et fonctionnelle (BCPST 1 et BCPST 2)
SV-G Reproduction (BCPST 2)
SV-H Mécanismes du développement : exemple du développement du membre des Tétrapodes (BCPST 2)
SV-I Communications intercellulaires et intégration d'une fonction à l'organisme (BCPST 2)
SV-J Populations et écosystèmes (BCPST 1)
SV-K Évolution et phylogénie (BCPST 1 et BCPST 2)




"Les capacités surlignées en bleu sont celles qui peuvent être plus particulièrement
abordées lors des séances de travaux pratiques ou lors des activités de terrain,
sans que cela ne soit exclusif à ces séances." (programme officiel BCPST 2021)

Consulter le programme de BCPST1-2 : SV 2013 | ST 2013 | SV 2021 | BG 2021 | ST 2021